Les grandes familles biochimiques

Résumé en cinq points

Notions et mécanismes

Les lipides

Les lipides forment un ensemble hétérogène défini non par une structure commune mais par une propriété : ils sont hydrophobes et de faible masse moléculaire, donc ce ne sont pas des macromolécules.

Un acide gras est une longue chaîne carbonée terminée par une fonction acide carboxylique. La chaîne est apolaire et hydrophobe, la fonction acide est hydrophile et ionisée au pH cellulaire. L'acide gras est donc amphiphile, mais pour une chaîne longue le caractère hydrophobe l'emporte largement.

Un acide gras est saturé s'il ne comporte aucune double liaison entre carbones, insaturé sinon. La différence est géométrique et lourde de conséquences. Une chaîne saturée est rectiligne et peut s'empiler étroitement contre ses voisines, ce qui multiplie les interactions de van der Waals. Une double liaison en configuration cis introduit un coude qui empêche cet empilement. Les lipides riches en acides gras saturés sont donc plus ordonnés et solides à température ambiante, ceux riches en insaturés plus fluides.

Un triglycéride résulte de l'estérification des trois fonctions alcool du glycérol par trois acides gras. Les trois fonctions acides sont donc masquées, et la molécule devient totalement hydrophobe. C'est la forme de réserve des lipides. Elle est stockée sous forme de gouttelettes dans le cytoplasme, dans le tissu adipeux des Métazoaires et dans les tissus de réserve des graines oléagineuses des Angiospermes. L'intérêt de cette forme est double : une masse d'énergie stockée par gramme supérieure à celle des glucides, et une absence d'hydratation, puisque la molécule est hydrophobe, ce qui évite le surcoût de masse dû à l'eau.

Les lipides membranaires sont amphiphiles. Un phospholipide associe un glycérol estérifié par deux acides gras seulement, la troisième fonction portant un groupement phosphoryle lui-même lié à un petit groupement polaire, choline, sérine ou éthanolamine. On obtient une tête polaire nettement hydrophile et deux queues hydrophobes. Un glycolipide porte à la place de la tête phosphorylée une partie glucidique, également hydrophile. Le cholestérol, molécule à noyau stéroïde rigide portant une unique fonction alcool, est faiblement amphiphile et s'intercale entre les phospholipides.

Placés dans l'eau, ces lipides amphiphiles s'organisent spontanément en bicouches, ce qui fonde les membranes. Enfin, des dérivés du cholestérol constituent des molécules informationnelles, les hormones stéroïdes, dont on se limite aux hormones sexuelles connues du lycée.

Les oses et les polyosides

Un ose est un polyalcool portant un groupement carbonyle. Si ce carbonyle est une fonction aldéhyde, l'ose est un aldose, si c'est une fonction cétone, un cétose. Le glucose est un aldohexose, le fructose un cétohexose.

Les pentoses et les hexoses adoptent en solution une forme cyclique, par réaction interne entre le carbonyle et une fonction alcool de la même molécule. Le carbone du carbonyle porte alors une nouvelle fonction alcool, dite anomérique, qui occupe l'une de deux positions : ce sont les anomères alpha et bêta. Cette distinction, purement géométrique, détermine la forme tridimensionnelle des polymères qu'ils constitueront.

Deux oses s'unissent par une liaison osidique, formée par condensation entre la fonction alcool anomérique de l'un et une fonction alcool de l'autre, avec libération d'une molécule d'eau. La liaison est nommée par la position des carbones engagés et par l'anomérie.

Le saccharose illustre parfaitement le lien entre structure et fonction. Il unit un glucose et un fructose par leurs deux fonctions anomériques. Aucune des deux n'est donc libre, ce qui rend le saccharose non réducteur et chimiquement peu réactif. Il est très soluble et stable, ce qui en fait la forme idéale de transport des glucides dans la sève élaborée du phloème.

Les macromolécules glucidiques sont des polymères d'oses, le plus souvent monotones, faits de la répétition d'un même motif. Leur fonction se lit dans le type de liaison.

Les polymères de glucose en liaison alpha adoptent une conformation hélicoïdale et compacte. L'amidon, forme de réserve des végétaux, associe une fraction linéaire et une fraction ramifiée. Le glycogène, forme de réserve des cellules animales, est un polymère très ramifié. Ces molécules sont volumineuses, peu solubles et surtout osmotiquement peu actives : stocker des milliers de glucoses sous forme d'une seule macromolécule évite d'appeler massivement l'eau dans la cellule, ce que ferait la même quantité de glucose libre. Les nombreuses extrémités des formes ramifiées permettent en outre une mobilisation rapide.

Les polymères de glucose en liaison bêta adoptent au contraire une conformation linéaire et étirée. La cellulose en est l'exemple. Les chaînes linéaires s'accolent parallèlement et sont liées entre elles par de très nombreuses liaisons hydrogène, ce qui forme des microfibrilles très résistantes à la traction et insolubles. C'est une fonction de structure. La chitine, polymère d'un dérivé aminé du glucose, joue un rôle comparable chez d'autres taxons. Les pectines et les glycosaminoglycanes, très hydratés, constituent des matrices souples.

Conclusion à énoncer : à composition presque identique, l'anomérie de la liaison détermine la fonction, réserve pour l'alpha, structure pour le bêta.

Les nucléotides et les acides nucléiques

Un nucléotide associe trois éléments : une base azotée, purique ou pyrimidique, un pentose, ribose ou désoxyribose, et un à trois groupements phosphoryle portés par le pentose.

Les nucléotides triphosphates interviennent dans les transferts d'énergie, et le principal est l'adénosine triphosphate, ou ATP. Son hydrolyse, qui libère un groupement phosphate, est exergonique. Trois arguments l'expliquent. Les groupements phosphoryle portent au pH cellulaire des charges négatives voisines qui se repoussent, et cette répulsion diminue quand on sépare le groupement terminal. Les produits formés sont stabilisés par délocalisation électronique. Enfin ils sont mieux solvatés par l'eau. L'hydrolyse de l'ATP peut être couplée à un processus endergonique, ce qui rend l'ensemble globalement exergonique et donc spontané. C'est le principe du couplage énergétique, omniprésent dans le métabolisme et dans les transports actifs.

D'autres dérivés de nucléotides ont d'autres rôles : coenzymes d'oxydoréduction transportant électrons et protons d'une réaction à une autre, coenzyme de transfert de groupements acétyle et acyle avec le coenzyme A, seconds messagers de la communication cellulaire.

Les acides nucléiques sont des polymères séquencés de nucléotides. Séquencés, et non monotones : l'ordre des bases porte l'information. Les nucléotides sont unis par des liaisons entre le phosphate de l'un et une fonction alcool du pentose du suivant, ce qui donne une chaîne orientée avec deux extrémités distinctes. Cette orientation est la structure primaire.

L'ADN sous sa forme B est une double hélice. Deux chaînes s'enroulent l'une autour de l'autre, orientées en sens inverse. Le squelette phosphaté, chargé négativement et hydrophile, est tourné vers l'extérieur, au contact de l'eau. Les bases, plus hydrophobes, sont empilées au centre et appariées deux à deux par des liaisons hydrogène, l'adénine face à la thymine par deux liaisons, la guanine face à la cytosine par trois. Cet appariement est strict, ce qui rend chaque brin porteur de l'information nécessaire pour reconstituer l'autre.

L'ARN de transfert est un exemple de repliement d'un acide nucléique simple brin. Des appariements internes entre régions complémentaires de la même chaîne donnent une structure en trèfle sur un schéma plan, qui se replie dans l'espace. Deux régions sont fonctionnelles : une boucle portant l'anticodon, qui s'apparie au codon de l'ARN messager, et une extrémité qui porte l'acide aminé correspondant.

L'idée générale à retenir est que les acides nucléiques sont des vecteurs d'information et qu'ils interagissent avec des protéines.

Les acides aminés et les protéines

Un acide alpha-aminé porte sur un même carbone, appelé carbone alpha, une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un radical variable. Vingt radicaux différents interviennent dans les protéines.

Le classement se fait par les propriétés du radical. Les radicaux apolaires, chaînes carbonées ou cycles aromatiques, sont hydrophobes. Les radicaux polaires non chargés portent des fonctions alcool, amide ou thiol et établissent des liaisons hydrogène. Les radicaux chargés sont acides, négatifs au pH cellulaire, ou basiques, positifs.

L'état d'ionisation de l'acide aminé dépend du pH. Au pH cellulaire, la fonction acide est déprotonée et la fonction amine protonée : la molécule porte deux charges opposées et une charge globale nulle pour la plupart des acides aminés. C'est cette dépendance au pH qui permet de séparer les protéines par électrophorèse.

Les protéines sont des polymères d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, qui sont des liaisons amide formées par condensation avec libération d'une molécule d'eau. La géométrie de cette liaison conditionne tout le reste. La liaison peptidique est plane et rigide, sans libre rotation, et les six atomes concernés sont coplanaires. Les seules rotations possibles se situent de part et d'autre du carbone alpha. Le nombre de conformations accessibles est donc limité, ce qui rend le repliement reproductible.

Quatre niveaux de structure sont à distinguer.

La structure primaire est la séquence des acides aminés, orientée, stabilisée par des liaisons covalentes.

La structure secondaire est le repliement local du squelette, stabilisé par des liaisons hydrogène entre atomes du squelette peptidique, indépendamment des radicaux. On se limite à deux motifs, l'hélice alpha, enroulement régulier, et le feuillet bêta, association de segments étirés côte à côte.

La structure tertiaire est le repliement tridimensionnel de la chaîne entière. Elle est stabilisée par des interactions entre radicaux : interactions hydrophobes qui enfouissent les radicaux apolaires au cœur de la protéine et exposent les radicaux polaires à l'eau, liaisons hydrogène, interactions ioniques, et éventuellement ponts disulfures covalents entre deux radicaux thiol.

La structure quaternaire est l'association de plusieurs chaînes, appelées sous-unités, par des interactions du même type. L'hémoglobine, tétramère, en est l'exemple de référence.

Une protéine assure sa fonction par un site d'interaction qui fixe un ligand. Deux notions se distinguent. La spécificité est la capacité à reconnaître un ligand donné plutôt qu'un autre : elle découle de la complémentarité de forme et de la nature des radicaux bordant le site. L'affinité mesure la force de l'interaction, donc la tendance du complexe à se former et à persister.

Comme les interactions faibles sont labiles, les protéines sont des structures dynamiques. Un changement de conformation est possible, ce qui fonde l'allostérie : la fixation d'un ligand sur un site modifie la conformation de la protéine et donc les propriétés d'un autre site. Chez une protéine oligomérique, cela donne la coopérativité, déjà rencontrée sur l'hémoglobine.

La séquence et le repliement peuvent aussi conférer des propriétés mécaniques. Les protéines fibrillaires, comme le collagène des matrices extracellulaires ou les protéines du cytosquelette, forment des structures allongées qui résistent à la traction ou servent de rails.

Enfin, certaines protéines subissent des modifications post-traductionnelles. On se limite à deux cas : la glycosylation, ajout de chaînes glucidiques, qui caractérise les glycoprotéines, et la phosphorylation, ajout d'un groupement phosphoryle, qui intervient dans le contrôle de l'activité enzymatique. L'ajout de charges négatives par phosphorylation modifie la conformation et donc l'activité de la protéine.

Exemples et ordres de grandeur

Un acide gras des membranes compte couramment de seize à dix-huit atomes de carbone. Une hélice alpha fait un tour tous les trois à quatre résidus environ. Une double hélice d'ADN de type B a un diamètre de l'ordre de deux nanomètres et fait un tour complet toutes les dix paires de bases environ. Une protéine courante compte de cent à quelques centaines d'acides aminés, pour des masses de quelques dizaines de milliers de grammes par mole.

L'oxydation complète d'un lipide libère par gramme environ deux fois plus d'énergie que celle d'un glucide, ce qui justifie le choix des triglycérides comme réserve à long terme.

Le schéma d'un phospholipide à décrire en mots. On dessine un glycérol vertical, deux de ses carbones portant chacun une liaison ester vers une longue chaîne d'acide gras, l'une rectiligne et l'autre coudée pour figurer une insaturation, le troisième portant un groupement phosphoryle suivi d'un petit groupement polaire. On entoure la partie supérieure, annotée tête hydrophile, et la partie inférieure, annotée queues hydrophobes.

Le schéma d'un fragment d'ADN-B à décrire en mots. Deux rubans parallèles enroulés en hélice, fléchés en sens opposés pour marquer l'antiparallélisme, portant à l'extérieur l'alternance de phosphates et de pentoses. Entre eux, des barreaux horizontaux figurant les paires de bases, avec deux traits en pointillés pour l'appariement adénine thymine et trois pour l'appariement guanine cytosine.

Méthodes et savoir-faire

Pour les lipides, il faut savoir exploiter la formule d'un acide gras pour identifier son caractère hydrophobe, saturé ou insaturé, représenter un triglycéride et un phospholipide à partir des constituants fournis, et repérer les groupements hydrophobes et hydrophiles d'un phospholipide, d'un glycolipide et du cholestérol.

Pour les glucides, il faut savoir représenter le glucose, une liaison osidique et ses conséquences fonctionnelles, en particulier dans le cas du saccharose, et relier organisation en polymère, structure tridimensionnelle et propriétés physico-chimiques à la fonction de réserve ou de structure.

Pour les nucléotides, il faut savoir représenter un nucléotide et l'ATP à partir des constituants fournis, expliquer le caractère exergonique de l'hydrolyse de l'ATP, représenter schématiquement la structure primaire d'un acide nucléique, la structure tridimensionnelle de l'ADN-B et la structure d'un ARN de transfert, et relier ces structures aux rôles de conservation et d'expression de l'information génétique.

Pour les protéines, il faut savoir regrouper les acides aminés selon leur radical, interpréter un profil d'hydropathie, qui trace le caractère hydrophobe le long de la séquence et permet notamment de repérer les segments transmembranaires, réaliser une électrophorèse de protéines en conditions natives et exploiter les résultats d'une électrophorèse en conditions natives ou dénaturantes. En conditions natives, la migration dépend de la charge, de la taille et de la forme de la protéine entière. En conditions dénaturantes, la protéine est dépliée et ses sous-unités séparées, la migration dépendant surtout de la masse. Comparer les deux met en évidence une structure quaternaire.

Il faut aussi savoir exploiter des données structurales et de modélisation moléculaire, illustrer affinité et spécificité sur un exemple, relier une structure fibrillaire à des propriétés mécaniques, et analyser des résultats de chromatographie d'affinité, de western blot, d'immunomarquage, de mutagenèse ou de transgenèse. Seuls les principes et objectifs de ces techniques sont à connaître, et seule l'électrophorèse doit être mise en œuvre.

Ce qu'il faut savoir mobiliser en colle et à l'écrit

1. Expliquer par la géométrie des chaînes pourquoi les insaturations augmentent la fluidité d'une membrane.
2. Justifier que le triglycéride est une bonne molécule de réserve, avec l'argument de l'estérification et celui de l'absence d'hydratation.
3. Opposer amidon ou glycogène et cellulose en partant de l'anomérie de la liaison osidique, jusqu'à la fonction.
4. Expliquer pourquoi le saccharose est la forme de transport des glucides chez les Angiospermes.
5. Argumenter le caractère exergonique de l'hydrolyse de l'ATP et décrire un couplage énergétique.
6. Justifier l'organisation de la double hélice d'ADN par la nature des constituants, squelette hydrophile à l'extérieur et bases appariées à l'intérieur.
7. Hiérarchiser les quatre niveaux de structure d'une protéine en indiquant pour chacun les liaisons qui le stabilisent.
8. Piège fréquent : confondre structure secondaire et tertiaire. La secondaire est locale et stabilisée par des liaisons hydrogène du squelette, la tertiaire est globale et stabilisée par les interactions entre radicaux.

Notions et mécanismes clés

• Liaison ester : condensation d'une fonction acide carboxylique et d'une fonction alcool, avec départ d'une molécule d'eau. Elle unit les acides gras au glycérol.
• Effet hydrophobe : regroupement spontané des parties apolaires dans l'eau. Le programme le traite comme un cas particulier d'interaction de van der Waals. Il organise les bicouches, le cœur des protéines et l'empilement des bases.
• Amphiphile : se dit d'une molécule dont une région polaire et une région apolaire sont nettement séparées.
• Notation d'un acide gras : nombre de carbones, puis nombre de doubles liaisons. L'acide stéarique s'écrit C18:0 et l'acide oléique C18:1.
• Trioses : le glycéraldéhyde est un aldose, la dihydroxyacétone un cétose. Ce sont les plus petits oses, et ils fixent les deux définitions.
• Carbone anomérique : carbone du carbonyle dans la forme ouverte. Il porte l'hydroxyle anomérique dans la forme cyclique.
• Pouvoir réducteur : propriété d'un glucide dont au moins une fonction anomérique est libre, donc capable de se rouvrir en carbonyle.
• Activité osmotique : elle dépend du nombre de particules dissoutes et non de leur masse.
• Liaison phosphodiester : un phosphate relie le carbone 3' d'un pentose au carbone 5' du pentose suivant. La chaîne est orientée de 5' vers 3'.
• Liaison anhydride phosphorique : liaison entre deux groupements phosphoryle de l'ATP. C'est elle que l'hydrolyse rompt.
• Désoxyribose : il n'a pas d'hydroxyle en 2'. L'ADN résiste donc mieux à l'hydrolyse que l'ARN.
• Complémentarité : A avec T, ou avec U dans l'ARN, et G avec C. Une purine fait toujours face à une pyrimidine.
• Point isoélectrique : pH auquel la charge nette d'un acide aminé ou d'une protéine est nulle.
• Profil d'hydropathie : courbe de l'hydrophobie moyenne calculée sur une fenêtre de résidus qui glisse le long de la séquence.
• Électrophorèse dénaturante : un détergent anionique déplie la protéine et la couvre de charges négatives en proportion de sa longueur. La migration dépend alors de la masse.
• Agent réducteur : il coupe les ponts disulfures. Il permet de distinguer des chaînes liées de façon covalente de chaînes liées par des interactions faibles.
• Chromatographie d'affinité : un ligand greffé sur un support retient spécifiquement la protéine qui le reconnaît. On l'élue ensuite.
• Western blot : protéines séparées sur gel, transférées sur membrane, puis révélées par un anticorps spécifique.
• Mutagenèse dirigée : remplacement d'un acide aminé choisi, pour tester son rôle dans un site.
• Transgenèse : introduction d'un gène modifié, par exemple fusionné à une protéine fluorescente pour localiser la protéine.
• Kinase et phosphatase : la kinase ajoute un groupement phosphoryle, la phosphatase le retire. Ce couple rend la régulation réversible.
• Coopérativité : la courbe de saturation devient sigmoïde, parce que la fixation d'un ligand augmente l'affinité des sites restants.

Chaînes de raisonnement

De la double liaison à la fluidité. Une double liaison cis fige un coude d'environ 30 degrés dans la chaîne. Les chaînes voisines ne peuvent plus s'aligner, donc les interactions de van der Waals sont moins nombreuses. Il faut moins d'énergie thermique pour désordonner l'ensemble, et la température de fusion baisse.

De l'estérification à la réserve. Estérifier les trois alcools du glycérol masque les trois fonctions acides. La molécule devient entièrement apolaire et se regroupe en gouttelettes sans eau associée. Elle est aussi très réduite, riche en liaisons carbone-hydrogène, ce qui explique le rendement énergétique élevé de son oxydation.

Du nombre de molécules à la pression osmotique. Mille glucoses libres exercent environ mille fois l'effet osmotique d'un seul polymère de mille glucoses. Polymériser le glucose de réserve évite donc un appel d'eau qui ferait gonfler la cellule. Le glucose reste pourtant mobilisable, car les extrémités des ramifications sont accessibles aux enzymes.

De l'anomérie à la forme du polymère. En liaison alpha 1-4, chaque motif est tourné d'un angle constant par rapport au précédent, et la chaîne s'enroule en hélice. En liaison bêta 1-4, chaque motif est retourné par rapport au précédent, et la chaîne reste droite. Seules des chaînes droites s'accolent sur toute leur longueur et forment des microfibrilles.

De la nature des constituants à la double hélice. Le phosphate est chargé et le pentose polaire, donc le squelette se place au contact de l'eau. Les bases, planes et peu polaires, s'empilent au centre, où l'effet hydrophobe et les interactions d'empilement stabilisent l'édifice. Les liaisons hydrogène entre bases assurent surtout la spécificité de l'appariement plus que la stabilité globale.

De la liaison peptidique au repliement. Le caractère partiel de double liaison de la liaison C-N la rend plane et rigide. Seules deux rotations par résidu restent possibles, de part et d'autre du carbone alpha. L'espace des conformations se réduit, et la séquence peut imposer un repliement unique et reproductible.

De la phosphorylation à l'activité. Le groupement phosphoryle apporte deux charges négatives à l'endroit où il se fixe. Il crée ou rompt des interactions ioniques avec les radicaux voisins, ce qui modifie la conformation. Le site actif change de forme, et l'enzyme est activée ou inhibée selon le cas.

Exemples et références à connaître

1. Acide stéarique C18:0, fusion vers 70 °C, et acide oléique C18:1 cis, fusion vers 15 °C. Même longueur de chaîne, une seule double liaison fait la différence.
2. Énergie d'oxydation : environ 38 kJ par gramme de lipide contre environ 17 kJ par gramme de glucide. L'écart réel est encore plus grand, car le glycogène stocké retient plusieurs fois sa masse d'eau.
3. Glycogène ramifié tous les 8 à 12 résidus environ, par des liaisons alpha 1-6, contre environ 25 à 30 pour l'amylopectine. Le glycogène animal est donc plus ramifié et se mobilise plus vite.
4. Saccharose, liaison alpha 1 - bêta 2 entre glucose et fructose, non réducteur. Maltose et lactose sont réducteurs, car une fonction anomérique reste libre. C'est le contraste qui prouve l'argument.
5. Chitine, polymère bêta 1-4 de N-acétylglucosamine, présente dans la cuticule des Arthropodes et la paroi des Champignons. Même logique structurale dans deux règnes.
6. Hydrolyse de l'ATP : environ moins 30 kJ par mole dans les conditions standard biologiques, et nettement plus en valeur absolue dans la cellule, où l'ATP est maintenu loin de l'équilibre.
7. Règles de Chargaff : dans un ADN double brin, autant d'adénine que de thymine et autant de guanine que de cytosine. C'est l'argument historique de l'appariement.
8. ADN-B : environ 10 paires de bases par tour, pas de 3,4 nm, diamètre de 2 nm, grand et petit sillon. Les protéines reconnaissent la séquence surtout par le grand sillon.
9. Expérience d'Anfinsen sur la ribonucléase. Dénaturée par l'urée et un agent réducteur, l'enzyme retrouve son activité quand on retire ces agents. La séquence contient donc l'information du repliement.
10. Hémoglobine et myoglobine. Le tétramère donne une courbe sigmoïde et le monomère une hyperbole. Le monoxyde de carbone se fixe sur le même site que le dioxygène, avec une affinité environ deux cents fois plus forte. On a ainsi deux ligands sur un même site, avec des affinités très différentes.

Techniques

Lire une formule du formulaire

Méthode en trois passes. On entoure d'abord chaque fonction chimique et on la nomme. On classe ensuite chaque région comme polaire, chargée ou apolaire au pH cellulaire. On déduit enfin les liaisons possibles, d'abord les liaisons covalentes de condensation, puis les interactions faibles.

Mini-exemple. On donne la formule du cholestérol. On repère un seul hydroxyle, polaire, et quatre cycles accolés avec une chaîne carbonée, apolaires. La molécule est donc faiblement amphiphile. L'hydroxyle se place au niveau des têtes polaires et le noyau rigide parmi les chaînes d'acides gras.

Lire un gel d'électrophorèse

On identifie d'abord la condition, native ou dénaturante, avec ou sans agent réducteur. On repère ensuite les témoins de masse, qui ne valent qu'en conditions dénaturantes, et on situe chaque bande. On confronte enfin les données. Si la masse native, mesurée par une méthode étalonnée pour la masse, est supérieure à la masse dénaturée, la protéine est formée de plusieurs sous-unités. Si le nombre de bandes augmente sous agent réducteur, certaines chaînes sont reliées par des ponts disulfures.

Le schéma bilan structure-fonction

On trace trois colonnes : structure, propriétés, fonction. Chaque flèche porte un argument physico-chimique, par exemple « liaisons bêta, chaînes droites » vers « liaisons hydrogène interchaînes » vers « résistance à la traction ». Le correcteur vérifie qu'aucune fonction n'apparaît sans propriété qui la justifie.

Le plan de synthèse

Pour un sujet sur une famille, on suit la hiérarchie des structures, du monomère au polymère puis à l'assemblage, et chaque partie se termine par une fonction. Pour un sujet transversal, comme l'eau et les molécules du vivant ou la réserve d'énergie, on organise par propriété et on compare les familles. Le plan catalogue, une famille par partie sans fil directeur, est à éviter.

Sujets classiques traités

Choisis ton niveau. Difficulté indicative ; les exercices qui se suivent restent dans l'ordre.

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